La licenciada en bioquímica e investigadora de la UNLP, Romina Gisonno, fue distinguida con el Premio PeerJ a la Mejor Presentación Oral. La entrega se realizó durante el congreso internacional "4th Protein Biophysics at the end of the world", que se realizó en Montevideo, Uruguay. El encuentro convocó a investigadores informáticos y experimentales, estudiantes de pregrado y posgrado de las áreas de biología estructural, bioinformática, bioquímica y biofísica. El premio consistió en una suma de dinero en dólares para cubrir el acceso abierto a una publicación en una revista científica.
Gisonno es investigadora del Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata (Inibiolp), docente de la Facultad de Ciencias Médicas y actualmente cursa el doctorado en Ciencias Médicas en esa unidad académica. El grupo de investigación al que pertenece, liderado por la doctora Tricerri Alejandra, se dedica al estudio de las amiloidosis asociadas a la apolipoproteína A-I (apoA-I).
El trabajo de la joven consiste en indagar sobre la fisiopatología de esta enfermedad, particularmente, estudiar una de las variantes naturales de apoA-I que producen amiloidosis y aterosclerosis. Las amiloidosis constituyen un grupo de enfermedades caracterizadas por la formación de depósitos de proteínas en forma fibrilar, lo que lleva al daño de tejidos, mal funcionamiento de los órganos y, en algunos casos, la muerte.
"La apoA-I es el mayor constituyente proteico de las lipoproteínas de alta densidad (HDL), la partícula encargada del transporte de colesterol desde los tejidos hacia el hígado. Dentro de la población humana existen variantes naturales de la apoA-I, que presentan mutaciones en su secuencia, y se encuentran involucradas en el desarrollo de lesiones del tipo amiloide", explicó la investigadora y agregó: "Se han descripto al menos 19 variantes naturales de apoA-I asociadas a amiloidosis hereditaria. La severidad y localización de las lesiones está determinada por la naturaleza y posición de la mutación, siendo frecuente en hígado, sistema nervioso, riñón, piel, etc. Las causas que llevan a tales depósitos órgano específicos están lejos de ser conocidas".
Gisonno detalló su grupo "ha sido pionero en la investigación del vínculo entre eventos inflamatorios y el proceso que favorece el depósito de esta proteína".
El trabajo que resultó premiado describe hallazgos relevantes, donde la científica de la UNLP pudo demostrar que la conformación de apoA-I cambia bajo condiciones oxidativas, tendiendo a formar agregados, especialmente en el caso la variante natural que presenta una deleción de un aminoácido lisina (Lys107-0). "Logramos formar por primera vez fibras amiloides de este mutante puntual que se ha asociado con aterosclerosis severa. Las estructuras amiloides han sido ampliamente descritas para proteínas como alfa syn, péptido abeta, TTR, entre otras, pero la información existente vinculada apoA-I es fragmentaria", manifestó Gisonno.
Para finalizar, destacó: “Nuestros estudios demuestran que la presencia de mutaciones favorece en distinto grado a la inestabilidad estructural de las proteínas. Podemos concluir que la amiloidosis asociada a apoA-I es una patología que puede originarse debida a la pérdida de función de la proteína o al inicio de eventos celulares que llevan a un plegamiento erróneo”.
